Фермент пепсин входит в состав. Переваривание белков начинается в желудке

Пепсин

Пепсин (греч. pépsis - пищеварение) - протеолитический фермент класса гидролаз, вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Пепсин - глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина - полипептидная цепь, которая состоит из 340 , содержит 3 дисульфидные связи (-S-S-) и фосфорную кислоту. Пепсин - эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами - тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов - трипсина и химотрипсина, - строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Главные клетки желудка. Вырабатывают пепсиноген, липазы и реннин.

Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф. , 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.

По У. Г. Тейлору, в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

Пепсин 1 (собственно пепсин) - максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
Пепсин 2 - максимум активности при рН = 2,1.
Пепсин 3 - максимум активности при рН = 2,4 - 2,8.
Пепсин 5 («гастриксин») - максимум активности при рН = 2,8 - 3,4.
Пепсин 7 - максимум активности при рН = 3,3 - 3,9.

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него . Пепсин действует только в и при попадании в щелочную среду становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин - на 25-30 % меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируеся и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Превращение в пепсин происходит в результате отщепления с N-kонцевого участка пепсиногена нескольк пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при < 6 достигая максимума при = 1,5 - 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного , створаживать ~100000 л молока, растворять ~2000 л .

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из желудка. Выпускается в виде порошка (pepsinum ) или в виде таблеток в смеси с ацидином (асіdin-рерsini ), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие).

При недостатке пепсина в организме (и другие) назначается заместительная терапия пепсиосодержащими препаратами.

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления . Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов - и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка - и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает мало пептидных связей в казеине), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105-106 аминокислотами (-) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту - гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количество белка остается в сгустке.

Сыр сулугуни

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95 % химозина и 5-10 % пепсина. Но, для некторых других сыров (,) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

Пепсин считается одним из основных пищеварительных ферментов, вырабатываемых человеческим организмом (а также организмом многих животных).

Чем полезен пепсин для здоровья пищеварения и кишечника? Он необходим для того, чтобы наш организм правильно усваивал белки, получаемые вместе с пищей. Кроме того, он способствует всасыванию питательных веществ, помогает защищать организм от аллергии, чрезмерного размножения грибка и т.д.

Сегодня доступны добавки пепсина, поддерживающие пищеварение при низкой выработке данного фермента. Они помогают справиться с несварением и симптомами панкреатита, ГЭРБ, кислотного рефлюкса и изжоги.

Возможно, вы подозреваете, что у вас низкий уровень желудочной кислоты? Это может привести к проблемам со способностью переваривать белки. О недостатке пепсина и желудочного сока свидетельствуют такие симптомы, как боль в животе, вздутие, диарея, а также дефицит витамина В12 и железа.

Пепсин - это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки до более мелких частиц, называемых полипептидами (или для краткости просто пептидами). Этот фермент помогает организму переваривать белки, содержащиеся в мясе, яйцах, молочных продуктах, орехах и семенах, разрушая связи, соединяющие аминокислоты. Аминокислоты являются «строительными блоками белков».

Какой орган вырабатывает пепсин? Где находится пепсин?

Пепсин - это фермент, вырабатываемый желудком. Функционирует он также в желудке. Этот фермент образуется, когда желудочный сок превращает белок пепсиноген в пепсин. ()

Пепсиноген - это пассивное вещество. Однако под воздействием соляной кислоты он превращается в активный фермент - пепсин.

Пепсин содержится в кислотном желудочном соке и помогает организму правильно переваривать получаемую пищу. За выработку пепсиногена ответственны главные пепсиновые клетки - железы в мембране слизистой оболочки желудка. Этот процесс происходит после того, как данные клетки стимулируются блуждающим нервом и выделениями гастрина и секретина. Пепсиноген смешивается с соляной кислотой и преобразуется в активный фермент пепсин.

Как пепсин действует в желудке?

Пепсин максимально активен в кислой среде. В идеале около 1,5-2 рН. Это считается «нормальной кислотностью желудочного сока». Нормальная работа данного фермента прекращается, когда уровень рН превышает значение 6,5. В таких условиях происходит нейтрализация и денатурация пепсина. Это важно, потому что среда в желудке должна быть кислотной.

Преимущества и сферы применения пепсина

Как пепсин влияет на организм? Основной функцией этого фермента является расщепление (или денатурация) белков. Однако это не единственная его роль. Он также участвует в поглощении питательных веществ и уничтожении болезнетворных микробов. В первую очередь пищеварительные ферменты действуют как катализаторы химических реакций в организме. Они превращают крупные молекулы в более легкие для поглощения частицы, необходимые организму для выживания и процветания.

Существует ряд важных причин, почему прием пепсина необходим определенным категориям людей. Следует выделить следующие основные преимущества данного фермента :

Помогает организму расщеплять тяжелые для переваривания белки
Способствует лечению расстройств пищеварения и синдрома повышенной кишечной проницаемости, уменьшая нагрузку на желудочно-кишечный тракт.
Сдерживает развитие панкреатита, который влияет на способность организма надлежащим образом производить ферменты, необходимые для расщепления пищи.
Помогает подготавливать антитела и переваривать иммуноглобулин G.
Стимулирует секрецию желчи.
Способствует облегчению детоксикации печени.
Облегчает симптомы , изжоги и других расстройств, таких как синдром раздраженной толстой кишки.
Повышает всасывание питательных веществ и предотвращает их дефицит, в том числе и недостаток , железа и .
Противостоит ингибиторам ферментативной деятельности, содержащимся в таких продуктах, как арахис, ростки пшеницы, яичные белки, орехи, семена, бобовые и картофель.
Используется для регуляции множества проблем со здоровьем, в числе которых диспепсия (рецидивирующая боль или дискомфорт в верхнем отделе брюшной полости), утренняя тошнота и рвота у беременных, тошнота и диарея, а также расстройства пищеварения, связанные с прохождением противоопухолевой терапии.

Несмотря на то, что пепсин является важным пищеварительным ферментом со множеством преимуществ, следует выделить ряд желудочно-кишечных расстройств, связанных с нарушением его функции :

ГЭРБ (гастроэзофагеальная рефлюксная болезнь) и гортанно-глоточный рефлюкс (или экстраэзофагеальный рефлюкс). Такие состояния возникают, когда пепсин, кислота и другие вещества пробираются из желудка в пищевод. Пепсин может оставаться в гортани в результате желудочного рефлюкса. Возникновение гортанно-глоточного рефлюкса означает, что пепсин и кислота добрались до гортани.
ГЭРБ и гортанно-глоточный рефлюкс могут вызывать дискомфорт и даже серьезные повреждения слизистой оболочки пищевода и гортани. Эти состояния, как правило, связаны с такими симптомами, как кислотный рефлюкс, ощущение жжения в области грудной клетки, хрипота, хронический кашель и непроизвольные сокращения голосовых связок.
Пепсин способен прилипать к клеткам слизистой оболочки гортани и разрушать мембраны/ткани (этот процесс называют эндоцитозом). Это потенциально может увеличить риск рака пищевода и гортани. ()
Экстраэзофагеальный рефлюкс выявляется посредством исследования закисления среды с помощью пробы рН и определения наличия пепсинов в слюне и дыхании.
Исследования показывают, что ингибиторы протонной помпы не помогают большинству людей с экстраэзофагеальным рефлюксом.
Пепсин вовлечен в возникновение такого расстройства, как ГЭРБ, которое появляется, если нижний пищеводный сфинктер ослабевает или ненадлежащим образом расслабляется. Это может произойти из-за воспаления, грыжи или ожирения. Как результат, содержимое желудка оказывается в пищеводе. Во многих случаях облегчить состояние при ГЭРБ помогает изменение рациона и образа жизни, направленное на снижение воспаления. ()

Главные источники пепсина

На самом деле, продукты не содержат пепсин, однако они способны повлиять на выработку желудочного сока и пищеварительных ферментов.

Как уже говорилось ранее, в человеческом организме пепсин образуется благодаря «главным клеткам» в желудке. Объем вырабатываемых ферментов повышается, если вы потребляете больше белка.

К числу продуктов с наибольшим содержанием белка стоит отнести:

красное мясо
мясо птицы
молочные продукты
протеиновые порошки

Также пепсин можно получить с помощью лекарственных препаратов и добавок. Такие средства используются для стимулирования процесса переваривания пищи (особенно белков) в случаях, когда организм самостоятельно вырабатывает недостаточное количество пепсина. Кроме того, подобные добавки помогают контролировать состояние при панкреатите. Добавки пепсина, как правило, производятся из свиного желудка и не подходят вегетарианцам.

Некоторые специалисты рекомендует бетаингидрохлорид (или бетаингидрохлорид в сочетании с пепсином), как дополнительный источник соляной кислоты для людей с низким уровнем секреции желудочного сока (данное состояние известно, как гипохлоргидрия). Это помогает вырабатываемой желудком соляной кислоте лучше преобразовывать пепсиноген, а также способствует перевариванию белка. Кроме того, такое лечение помогает уменьшить аллергию и замедлить рост грибка кандида. ()

Добавки пепсина и их дозировка

В число добавок пепсина входят лекарственные препараты, которые можно легко приобрести в аптеке без рецепта врача. Они доступны в форме таблеток, порошковых смесей и капсул. Оптимальная дозировка пепсина зависит от множества факторов: веса, роста, возраста, диеты, образа жизни и истории болезни. Если вам необходимы мощные добавки пепсина, отпускаемые только по рецепту, то врач самостоятельно определит подходящую для вас дозировку. Примерами подобных лекарств являются таблетки Nuzyme и сироп Wegazyme.

Если вы выбираете добавки пищеварительных ферментов, отпускаемые без рецепта, внимательно ознакомьтесь с предлагающейся инструкцией по применению. Не превышайте рекомендованную дозировку. Для наилучшего результата выбирайте высококачественные комплексы, состоящие из нескольких видов пищеварительных ферментов.

Для лучшего эффекта некоторые производители сочетают пепсин с соляной кислотой. Такой комплекс отлично подойдет для регулярного применения в целях поддержания здоровья ЖКТ, борьбы с такими расстройствами, как кислотный рефлюкс, и повышения уровня желудочного сока.

Также эта добавка применяется при синдроме повышенной кишечной проницаемости. Сочетание соляной кислоты с пепсином в некоторой степени противоречиво, но, как правило, такой комплекс применяется под надзором врача. Важно начинать курс приема данной добавки с одной капсулы в день, после чего можно постепенно увеличивать дозировку. ()

Принимайте добавки только тогда, когда в вашем блюде присутствует белок. Если вы выбрали блюдо без белка, то и добавка вам не нужна.
Если вы чувствуете тепло в желудке, это значит, что вы приняли достаточно ферментов и, возможно, даже стоит снизить дозу.
Одним достаточно принимать одну капсулу в день или по одной капсуле с каждым основным приемом пищи. Другим необходимо до девяти капсул в сутки.
Выбирайте добавки, в которых содержится приблизительно 530 миллиграммов бетаингидрохлорида и около 20 миллиграммов чистого пепсина.
Всегда принимайте добавки во время еды. Никогда не используйте их на голодный желудок.

Меры предосторожности

Прием добавок пепсина может быть связан с некоторыми побочными эффектами. Они достаточно редки, но, тем не менее, могут серьезно отразиться на здоровье. К числу побочных эффектов данной добавки относится боль в животе, сильное несварение, тошнота, сыпь и диарея. ()

Как правило, такие нежелательные явления возникают, если вы единовременно приняли слишком большое количество добавки пепсина.

Если вы заметили какие-либо побочные эффекты, обязательно проконсультируйтесь с врачом. Особенно если подобное состояние не проходит и становится еще хуже. Также обязательно поговорите с врачом о возможности приема подобных добавок в случае, если вы на регулярной основе принимаете какие-либо лекарства; если у вас аллергия или вы проходите курс лечения; а также если вы беременны, планируете беременность или кормите грудью.

Заключение

Пепсин - это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки до более мелких частиц, называемых полипептидами (или для краткости просто пептидами). Какая железа выделяет пепсин? Пепсин вырабатывается клетками в слизистой оболочке желудка. Он образуется, когда пассивный фермент пепсиноген смешивается с соляной кислотой (желудочным соком) и преобразуется в активный фермент.
Какие вещества в желудке помогают работе пепсина? Пепсин действует при кислом рН. В идеале 1,5-2. Сильнокислый желудочный сок помогает ферменту надлежащим образом расщеплять пищу. По этой причине низкий уровень кислотности желудка может вызвать определенные проблемы.
Для переваривания белка необходимы протеолитические ферменты. К примеру, в аптеках без рецепта можно приобрести добавки, представляющие собой смесь соляной кислоты и пепсина. Однако их прием связан с некоторыми побочными эффектами, поэтому лучше предварительно обратиться за консультацией к специалисту.

Анна Стрельцова

17.12.2018 17.12.2018
Добрый день! Я нутрициолог и главный редактор сайта. Моя практика находится в Риге, а лекцию можно прослушать в городе Елгава. Над нашими статьями работает отличная команда профессионалов.

По У. Г. Тейлору (Коротько Г. Ф. , 2007), в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

Пепсин 1 (собственно пепсин) - максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
Пепсин 2 - максимум активности при рН = 2,1.
Пепсин 3 - максимум активности при рН = 2,4 - 2,8.
Пепсин 5 («гастриксин») - максимум активности при рН = 2,8 - 3,4.
Пепсин 7 - максимум активности при рН = 3,3 - 3,9.

Существует иная терминология: «пепсин-А» (собственно пепсин); «пепсин-B» (шифр КФ 3.4.23.2) имеет синонимы: «желатиназа» (gelatinase), «парапепсин I» (parapepsin I); «пепсин-C» (шифр КФ 3.4.23.3), синонимы: «гастриксин» (gastricsin), «парапепсин II» (parapepsin II).

Роль пепсина в пищеварении

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом , выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты . Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

У мужчин дебит пепсина составляет от 20-35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином , максимальная). У женщин - на 25-30 % меньше. Главные клетки слизистой оболочки желудка секретируют, резервируют и выводят неактивную форму пепсина - профермент пепсиноген . Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-концевого участка пепсиногена нескольких пептидов , один из которых играет роль ингибитора . Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6, достигая максимума при pH = 1,5-2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного альбумина , створаживать ~100 000 л молока, растворять ~2000 л желатина .

Лекарственные препараты на основе пепсина

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из слизистой оболочки желудка свиней . Выпускается в виде порошка (лат. pepsinum ) или в виде таблеток в смеси с ацидином (лат. асіdin-рерsini ), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие). АТС-код пепсина A09AA03. АТС-код комбинации пепсина с кислотосодержащими препаратами A09AC01.

При недостатке пепсина в организме (болезнь Менетрие и другие) назначается заместительная терапия пепсиносодержащими препаратами.

Пепсин (pepsinum)

Выпускается в смеси с сахарной пудрой. Белый или слегка желтоватый порошок сладкого вкуса со слабым своеобразным запахом.

Применение и дозы препарата . Внутрь по 0,2-0,5 г (детям от 0,05 до 0,3 г) 2-3 раза в день перед едой или во время еды, в порошках или в 1-3% растворе разведенной соляной кислоты .

Действие лекарства . Пепсин расщепляет белки до полипептидов , после воздействия пепсина начинается процесс переваривания белков в пищеварительном тракте.

Показания к применению . Ахилия , гипо- и анацидные гастриты , диспепсия .

Противопоказания, возможные побочные явления. Не установлены.

Хранение. В хорошо закупоренных банках, в прохладном (от + 2 до +15 °C), защищенном от света месте.

Ацидин-пепсин (асіdin-рерsini)

Таблетки, содержащие 1 часть пепсина и 4 части ацидина (бетаина гидрохлорида). При введении в желудок ацидин гидролизуется и отделяет свободную соляную кислоту .сыров . Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов - химозина и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка - казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает незначительное число пептидных связей казеина), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105-106 аминокислотами (фенилаланин -метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту - гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количество белка остается в сгустке.

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95% химозина и 5-10% пепсина. Но, для некоторых других сыров (сулугуни , брынза) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

Пепсин (Pepsinum) - это фермент желудочного сока. Молекулярный вес 35 000. Молекула пепсина состоит из 340 аминокислотных остатков. Пепсин гидролизует белки до . Оптимальное действие при рН около 2,0. Предшественник пепсина - пепсиноген, вырабатываемый клетками слизистой оболочки желудка, превращается в пепсин в присутствии , содержащейся в желудочном соке. Пепсин - препарат (Pepsinum siccum)- получают экстракцией из слизистой оболочки желудков свиней, овец и телят. Применяют при гипо- и анацидных гастритах, диспепсии. Пепсин назначают внутрь по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в виде порошка или в 1-3% растворе разведенной соляной кислоты. Форма выпуска: порошок.

В фундальных железах желудка ежедневно образуется 1 г пепсиногена, который в полости желудка под действием соляной кислоты активируется, превращаясь в пепсин. Молекулярный вес пепсиногена равен 42 000, пепсина - 35 000. Оптимум рН для пепсина составляет 1,5-2. Большая часть фермента поступает в желудок и играет там активную роль в процессе пищеварения, но некоторое количество пепсиногена переходит в кровяное русло и выделяется почками.

Пепсин расщепляет почти все белки, за исключением некоторых протаминов. Гидролизуются также синтетические пептиды, если по обе стороны разрываемой связи находятся L-аминокислоты. В остальном специфичность в отношении аминокислот незначительна, хотя отмечается предпочтение в отношении ароматических аминокислот.

Пепсин - фермент желудочного сока. Относится к группе протеиназ (см. Протеазы); получен в кристаллическом виде. Мол. в. 35 000, изоэлектрическая точка ок. рН = 1. Кроме пепсина, в желудочном соке (см.) имеется несколько сопутствующих протеолитических ферментов (например, гастриксин).

Наиболее чистые препараты пепсина получают при хроматографии на колонках с диэтиламиноэтилцеллюлозой. Молекула пепсина представляет одиночную полипептидную цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. Дефосфорилирование пепсина не уничтожает его ферментативной активности. Пепсин наиболее устойчив при рН=5-5,5, в более кислой среде происходит самопереваривание. Пепсин гидролизует белки до пептидов; среди продуктов гидролиза встречаются и аминокислоты. Гидролизу подвергаются пептидные связи, образованные различными аминокислотными остатками. Пепсин способен катализировать реакцию транспептидации (перенос аминокислотных остатков с одного пептида на другой). Оптимум действия пепсина находится около рН=2; при рН=5 пепсин вызывает створаживание молока, при рН выше 6 быстро инактивируется.

Неактивный предшественник пепсина - пепсиноген, вырабатываемый клетками слизистой оболочки фундальной части желудка, превращается в пепсин в присутствии соляной кислоты, содержащейся в желудочном соке. Процесс активации протекает автокаталитически с максимальной скоростью при рН=2. От N-концевого участка молекулы пепсиногена отщепляется несколько пептидов с общим мол. в. ок. 8000. Выделен ингибитор пепсина - пептид с мол. в. ок. 3000, который образуется из пепсиногена при его превращении в пепсин. Во время активации образуется промежуточное соединение пепсина с полипептидным ингибитором, которое легко диссоциирует при низких значениях рН, а ингибитор переваривается пепсином. При рН>5 диссоциация незначительна и ингибирование пепсина происходит почти в стехиометрических соотношениях.

Пепсин (препарат). Пепсин (Pepsinum siccum) получают экстракцией из слизистых оболочек желудков свиней, овец или телят. Применяют в качестве средства заместительной терапии при острых и хронических заболеваниях пищеварительного тракта, сопровождающихся обеднением желудочного сока эндогенным пепсином. Для лечебного применения пепсин разбавляют до официального стандарта (1:100) молочным сахаром. Назначают внутрь взрослым по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в виде порошка или 1-3% раствора разведенной соляной кислоты; детям - от 0,05 до 0,5 г в 0,5-1% растворе разведенной соляной кислоты. Форма выпуска: порошок.

Пепсин 1 (собственно пепсин) - максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
Пепсин 2 - максимум активности при рН = 2,1.
Пепсин 3 - максимум активности при рН = 2,4 - 2,8.
Пепсин 5 («гастриксин») - максимум активности при рН = 2,8 - 3,4.
Пепсин 7 - максимум активности при рН = 3,3 - 3,9.

Роль пепсина в пищеварении

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом , выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты . Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20-35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином , максимальная). У женщин - на 25-30 % меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируется и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена . Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-концевого участка пепсиногена нескольких пептидов , один из которых играет роль ингибитора . Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.

Лекарственные препараты на основе пепсина

Пепсин (pepsinum)

Показания к применению . Ахилия , гипо- и анацидные гастриты , диспепсия .

Противопоказания, возможные побочные явления. Не установлены.

Хранение. В хорошо закупоренных банках, в прохладном (от + 2 до +15 °C), защищенном от света месте.

Ацидин-пепсин (асіdin-рерsini)

Показания к применению . Расстройства пищеварения при ахилии , гипо- и анацидных гастритах , диспепсии .

Форма выпуска . Таблетки по 0,5 и 0,25 г.

Применение и дозы препарата . Для взрослых: 1 таблетка по 0,5 г 3 - 4 раза в день. Для детей - от 1/4 таблетки (массой 0,25 г) до 1/2 таблетки (массой 0,5 г) в зависимости от возраста, 3 - 4 раза в день. Таблетки перед приемом растворяют в 1/4 - 1/2 стакана воды. Принимают во время или после еды.

Другие торговые наименования. Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin.

Сыроделие

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления сыров . Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов - химозина и пепсина.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает незначительное число пептидных связей казеина), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105-106 аминокислотами (фенилаланин -метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту - гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количество белка остается в сгустке.

Мукорпепсин

Мукорпепсин (англ. mucorpepsin ) - протеолитический фермент класса гидролаз . Шифр КФ 3.4.23.23. Мукорпепсин получается из грибов Mucor pusilus и Мucor miehei . Применяется в пищевой промышленности в качестве заменителя сычужных ферментов животного происхождения.

На российском рынке встречается, как «Пепсин, микробиальный ренин, фермент для приготовления мягких и рассольных сыров» «растительного происхождения», японского производства, в котором в качестве молокосвёртывающего фермента используется мукорпепсин.